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最終修正日 2008年6月5日
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よくある質問
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目次 各パッケージ共通に関するFAQ Homology Modeling Professional for HyperChemに関するFAQ Docking Study with HyperChemに関するFAQ
Windows Vistaでの注意点 HyperChem7.5からOpenGLを利用した多彩なレンダリングが可能となっていますが、Windows Vistaでは逆にこのOpenGLが極端な描画速度の低下、一部OpenGLレンダリングの動作異常を引き起こす場合があります。残念ながらメジャーなOpenGLグラフィックスボード社でもWindows Vistaに最適化したドライバをいまなお提供できていません。このため、7.5以降のバージョンのHyperChemをWindows Vistaでご利用され、極端に描画が遅いなどの問題がある場合には以下のような対策をご検討してみてください。 １．Windows VistaのAero機能を利用しない。 ２．常に最新のグラフィックスドライバを維持する。 ３．グラフィックスドライバをHyperChem用に各自で調整する。 なお、Windows XP Professionalではこのような問題は生じないため、Windows XP Professionalを利用するという選択肢もあります。
HyperChemエラーに関して なお、HyperChemをインストールしたアカウントでのみ使用する場合は、以下のHyperChemエラーは生じません。
Q. HyperChemが起動しない。 A. HyperChemと弊社製品を同時にインストールした場合およびAdministrator権限でインストールした後に別アカウントで弊社製品をHyperChemに先立って使用した場合に、HyperChemが起動しなくなる場合があります。 原因：HyperChemは、Administrator権限でインストールした後に、アカウント毎に初めて起動したときにWindowsのレジストリに各アカウントに対してパラメータを書き込みます。しかしながら、インストールしたアカウントと異なるアカウントでHyperChemをはじめて起動した場合に、HyperChemは間違ったパラメータをレジストリに書き込む場合があります。特に、弊社製品から初めて起動すると、HyperChemは間違ったプログラムパス名をレジストリに書き込む場合があります。 対策：弊社製品をインストールする以前に、使用するアカウント毎に必ず、一度はHyperChemを起動しておいてください。 解決方法： 方法１．レジストリに詳しい方はレジストリエディタを用いて間違ったパス名に関するパラメータを正しく書き換えてください。なお、レジストリの編集はシステムに致命的損傷を与える場合がありますので、ユーザー様自身の責任でお願いいたします。 方法2．HyperChemをWindowsのコントロールセンターを用いてアンインストールし（リペアでは解決しません）、再度インストールしてからHyperChemを一度起動しておきます。このとき、弊社製品をインストール済みでもかまいません。
Q. Amber99やCHARMM27等の分子力学計算を設定しようとするとエラーとなる。 A. HyperChemが間違ったパラメータをレジストリに書き込んだためです。 原因：HyperChemは、Administrator権限でインストールした後に、アカウント毎に初めて起動したときにWindowsのレジストリに各アカウントに対してパラメータを書き込みます。しかしながら、インストールしたアカウントと異なるアカウントでHyperChemをはじめて起動した場合に、HyperChemは間違ったパラメータをレジストリに書き込む場合があります。 確認方法：HyperChemの「Setup」メニューの「Molecular Mechanics」から「Amber」もしくは「Bio+」を選択して力場をセットします。同メニューの「Select Parameter Set」を選択して力場パラメータの選択ボックスを開きます。ここで、「Amber」の場合は使用のHyperChemがバージョン7.0以上の場合に「Amber99」が含まれていないと、レジストリに問題があります。同様に、「Bio+」の場合は使用のHyperChemがバージョン7.0以上の場合に「CHARMM27」が含まれていないと、レジストリに問題があります。 解決方法： 方法１．レジストリに詳しい方はレジストリエディタを用いて間違ったパラメータを正しく書き換えてください。なお、レジストリの編集はシステムに致命的損傷を与える場合がありますので、ユーザー様自身の責任でお願いいたします。 方法2．HyperChemをWindowsのコントロールセンターを用いてアンインストールし（リペアでは解決しません）、再度インストールしてからHyperChemを一度起動しておきます。このとき、弊社製品をインストール済みでもかまいません。
Q1. Docking Study with HyperChemはHomology Modeling for HyperChemを必要としますか。 A1. 必要ありません。 PDB座標を直接利用できます。2、3の手続きの後、ドッキングスタディができます。 但し、精度よく行うのであれば、それなりにタンパクあるいはタンパク分子システム全体を精密化しておく必要があります。Homology Modeling for HyperChemはそのために利用します。また、得られた安定複合体構造に対する相互作用解析等にも役立ちます。
Q2. Docking Study with HyperChemにおいて、水素結合、疎水結合のみならず、酵素中の官能基と化合物が結合（共有結合を形成）する系は検討可能ですか。 A2. 可能です。 但し、分子力学計算自体は結合生成は取り扱えません。ドッキングシミュレーション終了後、得られた安定複合体構造に対してONIOM Interfaceを用いて量子化学計算を実施して実現します。こうした機能はまた、既存システムでは不可能な弊社製品だけの最先端技術でもあります。
Q3. Gaussian03Wパラレル版に対応していますか。 A3. 現在調査中です。 なお、ユーザー様からのクレームは現在のところありません。
Q4. Homology Modeling for HyperChem / Docking Study with HyperChemはマルチプロセッサPCで動作可能でしょうか。 また、さらなる高速化は期待できますでしょうか。 A4. HyperChemが並列化されていませんので、マルチプロセッサによる理論上の効果は少ないと思われるのですが、複数同時に異なるバックエンドプログラムを制御しているために、マルチプロセッサまたはマルチコアプロセッサによる効果は絶大でした。
Q5. WindowsXPプロフェッショナル 64ビット版には対応していますか。 A5. WindowsXPプロフェッショナル 32ビット版とほとんど処理能力が変わることなく動作することを確認しております。なお、64ビット版Windowsでのご使用はユーザー様自身の責任でお願いいたします。 但し、HyperChemのハードプロテクト版ではドングルのドライバーが対応していないためにHyperChem自体を動かすことができませんでした。そのため、動作の確認にはHyperChemのソフトプロテクト版を利用いたしました。
Q6. 画面左上のステータスバーおよびHyperChemワークスペースの表示が消える場合がある。 A6. 問題ありません。 いくつかのプログラムは計算中にこれらの表示を再描画しません。計算が次のステップに進行あるいは終了すれば再描画されてもとに戻ります。
Q7. パラメータが自然に初期値に戻ることがあるのですが、なぜでしょうか。 A7. Homology Modeling for HyperChemおよびDocking Study with HyperChemパッケージのモジュールプログラム共通として、ウインドウの強制閉じ（ウインドウタイトルバーにあるX印）を利用した場合、閉じたウインドウ内のパラメータのチェックを行わない代わりに、すべてデフォルトに戻すようになっています。 これは、パラメータに不備があった場合でも、どうしてもウインドウを閉じたいことがあり、そのための対応策となっています。パラメータを確実にセットするためには必ずウインドウ内に用意されている「Ok」、「Yes」、または「Close」ボタンを利用してください。どうしてもウインドウを閉じたいことがあるのはHyperChemのAdd-onプログラムという性質のためです。
Q8. Windows Vistaで動作しますか。 A8. Windows Vista Ultimate 32ビット版で動作することを確認しております。なお、Vista 64ビット版上での動作に関してはA5を参考にしてください。
Q9. HyperChem8に対応していますか。 A9. Homology Modelingシリーズ、リビジョンCおよびDocking Studyシリーズ、リビジョンBはHyperChem5.x、6.x、7.xおよび8.0にコンパチブルです。 なお、Homology Modelingシリーズ、Homology Modeling Professional for HyperChem、Homology Modeling for HyperChem、ONIOM Interface for Receptor、およびGaussian Interface for HyperChem、リビジョンAおよびリビジョンBをご利用の方はリビジョンCにリビジョンアップデートしていただく必要があります。Docking Studyシリーズをご利用の方は最新アップデートで対応リビジョンに自動的に置き換わります。
Q10. プロテインデータバンク（PDB）フォーマットバージョン3.0および3.1に対応していますか。 A10. はい。 2007年8月28日よりPDBフォーマット*バージョン2.3、3.0および3.1に対応した製品を出荷しています。 なお、非対応リビジョンで新しいバージョンのPDB構造データを読み込むと、いくつかのリンク（結合）していない原子が追加される場合があり、この場合に誤った結果をもたらしますのでご注意ください。 * PDBフォーマットは2007年8月1日よりバージョン2.3から3.1に変更されています。
Homology Modeling Professional for HyperChem 本パッケージにおけるより具体的な質問へのご対応や支援情報のご提供は技術サポートサービスで個々に行っております。
Q11. 私はInsightIIでロドプシンのレチナールシッフベースを作成してGaussianで計算させようと考えましたが、無理であるとわかりました。それで、御社のWebページ見つけ、御社の製品では非常に簡単に実施できるとわかりました。 A11. 低分子と共有結合したタンパク質分子を調整してモデリング、シミュレーションできるプログラムは世界中で弊社の製品だけです。さらに、こうして作成した巨大分子についてGaussianで計算するための準備を自動で行えるプログラムもまた世界中で弊社の製品だけです。
コントロールセンター ご利用できる情報がありません。
水素原子初期座標評価 ご利用できる情報がありません。
幾何学修正 ご利用できる情報がありません。
ホモロジーモデリング Q12. 金属を介して複数タンパク分子が会合している場合、この分子を参照分子としてホモロジーモデリングプログラムを実行すると、コネクションが異常になる場合がある。 A12. 原因：複数のタンパク分子が1分子として認識されていることによります。 解決策：金属との配位結合を削除して1分子と認識されているHyperChem情報を複数タンパク分子として再認識させる必要があります。 具体策：インターフェイス選択プログラムを起動し、ターゲット分子をこの分子に設定します。選択オプションからCovalent Unknownを選択後、削除オプションからDelete Selectionを選びます。必要であれば、削除した金属原子は、タンパク重ね合わせプログラムで再び鋳型分子と重ね合わせをし、インターフェイス選択プログラムでこの金属原子のみを抽出（切り出す）します。
インターフェイス選択 ご利用できる情報がありません。
周辺モデリングおよび周辺モデリングプロフェッショナル Q12およびQ13を参照してください。
タンパク重ね合わせ ご利用できる情報がありません。
ラマチャンドランプロット ご利用できる情報がありません。
束縛 Q13. 鋳型タンパクから切り出した低分子を周辺モデリングプログラムを用いてタンパクモデルと共有結合させた場合、束縛プログラムの最終座標ファイル読み込み機能で同一タンパクとして認識されないことがある。 A13. 原因：HyperChemで2分子を結合させて1分子に変更した場合、両分子の分子番号および絶対残基番号が変更されてしまう問題と、HyperChemのHINフォーマットをPDBフォーマットに変更した場合に発生する問題とに関係があります。 解決策： ケース1：最終座標PDBファイルをHyperChem作業スペースの分子システム（初期座標）に対応するように編集する必要があります。ただし、かなり複雑な作業が必要となります。 ケース2：周辺モデリングプログラムの分子間共有結合作成機能を束縛プログラムの後に使用することで問題を回避できます。モデル作成最終段階で分子動力学アニーリングおよび構造最適化を実施するので、モデルの精度への影響は少ないと思われます。 リビジョンB1では本問題は解決されています。
側鎖ロータマーモデリングおよび側鎖ロータマーモデリングプロフェッショナル Q14. 鋳型タンパクから切り出した低分子を周辺モデリングプログラムを用いてタンパクモデルと共有結合させた場合、側鎖ロータマーモデリングプログラムのアラインメント読み込み機能で同一タンパクとして認識されないことがある。 A14. 原因：HyperChemで2分子を結合させて1分子に変更した場合、両分子の分子番号および絶対残基番号が変更されてしまうために起こります（Q12も参照してください）。 解決策： ケース1：保存されている最終アラインメントファイルをテキストエディタで開き、このアライン結果を参考に一致しない残基を選択してください（アラインメントファイルを編集しても解決できません）。 ケース2：周辺モデリングプログラムの分子間共有結合作成機能を側鎖ロータマーモデリングプログラムの後に使用することで問題を回避できます。モデル作成最終段階で分子動力学アニーリングおよび構造最適化を実施するので、モデルの精度への影響は少ないと思われます。 リビジョンB1では本問題は解決されています。
トラジェクトリ解析 Q15. 出力されるエネルギープロファイルはExcelなどのスプレットシートで読み込み可能な形式ですか。 A15. 可能です。 トラジェクトリ解析プログラムはHyperChemの分子動力学計算結果を一般的なソフトで取り扱えるようにするために開発されています。
ONIOM Interface for Receptor Q3を参照してください。
Gaussian Interface for HyperChem Q3を参照してください。
本パッケージにおけるより具体的な質問へのご対応や支援情報のご提供は技術サポートサービスで個々に行っております。 ここで紹介される情報は初歩的で、よくある質問のみとさせていただきます。
Q16. 私はFlexX、AutoDock、Dockなどを駆使して結晶構造の再現を試みていますが、ある酵素で良い結果が得られず、再現はきわめて難しいと考えておりました。ところが、Docking Study with HyperChemを使用したところ、半時間足らずのシミュレーションにもかかわらず、得られた最安定複合体構造が見事に結晶構造を再現しました。なぜ、他のドッキングプログラムやバーチャルスクリーニングプログラムでできなくて、Docking Study with HyperChemではできるのでしょうか。 A16. バーチャルスクリーニングプログラムを含む現行のドッキングプログラムの大半はグリッドアルゴリズムを採用しています。グリッドアルゴリズムではドッキングに先立って標的タンパク質の結合部位をグリッドで分割し、いくつかのプローブ原子または分子で格子点上だけを走査し、各格子点またはセルの中心に代表的なエネルギー値を記録しておきます。その後、ドッキングシミュレーションは試行化合物と標的タンパク質との間で実施するのではなく、試行化合物とタンパクの一部の構造に関するグリッドの間で実施されます。そのため、パラメータのないアミノ酸以外の分子や金属原子が結合部位にある場合にはこれら分子や金属からの立体的、電子的効果を取り扱えません。最近まで、グリッドアルゴリズムは無限に近いコンフォメーションとドッキングモードを処理するための唯一のテクニックでした。すなわち、実際のドッキングでは試行化合物がオーバーラップしているグリッドに記録されているエネルギー値の総和を計算するだけでよいからです。逆にいうと、グリッドアルゴリズムでは長距離相互作用はもちろん、近距離の相互作用も大幅に近似しており、標的タンパク質分子の一部の構造以外からの全ての立体、電子的効果も明示的に取り扱いません。そのために、しばしば相互作用エネルギーを過小評価し、貧弱な結果をもたらします。また、グリッドアルゴリズムでは通常インデュースドフィット効果などタンパクのフレキシビリティーも取り扱えません。 これに対して、Docking Study with HyperChemは次世代創薬支援技術であるPIEFII技術によって、グリッドアルゴリズムを採用することなく、ドッキングシミュレーションを高速に処理できるようになっています。そのため、通常の力場計算条件下に、試行化合物と全体構造のタンパク質分子との間のエネルギー計算、およびタンパク質分子に含まれるその他全ての分子とのエネルギー計算を何ら無視することなく明示的に実施しています。さらに、グリッドを利用しないため、タンパク質をフレキシブルに取り扱えます。その他にも、よりドッキングシミュレーションの精度を重視した独自のアルゴリズムを採用しています。こうしたことが反映されて、今回の結果に結びついたのだと思います。
コントロールセンター ご利用できる情報がありません。
幾何学修正 ご利用できる情報がありません。
PIEFII ご利用できる情報がありません。
ドッキングスタディ ご利用できる情報がありません。
Dock Viewer ご利用できる情報がありません。
Mol Dimension ご利用できる情報がありません。
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